Эчтәлеккә күчү

HAX1

Wikipedia — ирекле энциклопедия проектыннан ([http://tt.wikipedia.org.ttcysuttlart1999.aylandirow.tmf.org.ru/wiki/HAX1 latin yazuında])
HAX1
Нинди таксонда бар H. sapiens[d][1]
Кодлаучы ген HAX1[d][1]
Молекуляр функция protein N-terminus binding[d][2], связывание с белками плазмы[d][3][4][5][…] һәм interleukin-1 binding[d][2]
Күзәнәк компоненты цитоплазма[6][6], ядерная мембрана[d][6], ядерная оболочка[d][7], мембрана[d][6], transcription regulator complex[d][8], mitochondrial intermembrane space[d][3], Саркоплазматический ретикулум[d][6][6], mitochondrial outer membrane[d][3], эндоплазматик челтәр[7][6][6][…], митохондрия[6][6][7][…], actin cytoskeleton[d][6][6], цитоплазматическая везикула[d][6], төш[6], lamellipodium[d][6][6], P-body[d][6], күзәнәк мембранасы[d][6] һәм cell cortex[d][6]
Биологик процесс regulation of apoptotic process[d][9], позитивная регуляция сигналов от протеинкиназы В[d][8], mitochondrion organization[d][3], негативная регуляция апоптоза[d][10], cellular response to cytokine stimulus[d][8], positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation[d][8], regulation of actin filament polymerization[d][8], regulation of autophagy of mitochondrion[d][9], regulation of protein targeting to mitochondrion[d][9], positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation[d][8], positive regulation of granulocyte differentiation[d][8], positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase signaling[d][8], positive regulation of actin cytoskeleton reorganization[d][8], положительная регуляция транскрипции РНК полимеразой II промотор[d][8] һәм негативная регуляция апоптоза[d][3][6]

HAX1 (ингл. ) — аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[11][12]

Искәрмәләр

[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]
  1. ↑ 1,0 1,1 UniProt
  2. ↑ 2,0 2,1 H Yin, H Morioka, Towle C. A. et al. Evidence that HAX-1 is an interleukin-1 alpha N-terminal binding protein // Cytokine — Elsevier BV, 2001. — ISSN 1043-4666; 1096-0023 — doi:10.1006/CYTO.2001.0891 — PMID:11554782
  3. ↑ 3,0 3,1 3,2 3,3 3,4 Kasashima K., Ohta E., Kagawa Y. et al. Mitochondrial functions and estrogen receptor-dependent nuclear translocation of pleiotropic human prohibitin 2 // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2006. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.M605260200 — PMID:17008324
  4. ↑ Bae K. Molecular interaction between HAX-1 and XIAP inhibits apoptosis // Biochem. Biophys. Res. Commun. — Academic Press, Elsevier BV, 2010. — ISSN 0006-291X; 1090-2104 — doi:10.1016/J.BBRC.2010.02.084 — PMID:20171186
  5. ↑ Greene G. L. RAC3 is a pro-migratory co-activator of ERα // Oncogene — NPG, 2011. — ISSN 0950-9232; 1476-5594 — doi:10.1038/ONC.2010.583 — PMID:21217774
  6. ↑ 6,00 6,01 6,02 6,03 6,04 6,05 6,06 6,07 6,08 6,09 6,10 6,11 6,12 6,13 6,14 6,15 6,16 6,17 6,18 6,19 GOA
  7. ↑ 7,0 7,1 7,2 Y Suzuki, C Demoliere, D Kitamura et al. HAX-1, a novel intracellular protein, localized on mitochondria, directly associates with HS1, a substrate of Src family tyrosine kinases // J. Immunol. — Baltimore: 1997. — ISSN 0022-1767; 1550-6606 — PMID:9058808
  8. ↑ 8,00 8,01 8,02 8,03 8,04 8,05 8,06 8,07 8,08 8,09 Burkhardt J. K., Welte K. Interactions among HCLS1, HAX1 and LEF-1 proteins are essential for G-CSF-triggered granulopoiesis // Nat. Med. — NPG, Springer Science+Business Media, 2012. — ISSN 1078-8956; 1546-170X — doi:10.1038/NM.2958 — PMID:23001182
  9. ↑ 9,0 9,1 9,2 Gaki G. S., Papavassiliou A. G. Oxidative stress-induced signaling pathways implicated in the pathogenesis of Parkinson's disease // Neuromol. Med. — Springer Science+Business Media, 2014. — ISSN 1535-1084; 1559-1174 — doi:10.1007/S12017-014-8294-X — PMID:24522549
  10. ↑ Kasashima K., Ohta E., Kagawa Y. et al. Mitochondrial functions and estrogen receptor-dependent nuclear translocation of pleiotropic human prohibitin 2 // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2006. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.M605260200 — PMID:17008324
  11. ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). әлеге чыганактан 2015-10-25 архивланды. 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  12. ↑ UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.

Чыганаклар

[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]
  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)


Миоглобин молекуласы
 Бу — аксым турында мәкалә төпчеге.
Сез мәкаләне үзгәртеп һәм мәгълүмат өстәп, Википедия проектына ярдәм итә аласыз.
Чыганак — https://tt.wikipedia.org/w/index.php?title=HAX1&oldid=4129358