UBR1

UBR1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	3NY1
Ідентифікатори
Символи	UBR1, JBS, ubiquitin protein ligase E3 component n-recognin 1
Зовнішні ІД	OMIM: 605981 MGI: 1277977 HomoloGene: 7582 GeneCards: UBR1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0050372 ubiquitin-protein transferase activity; • zinc ion binding; • leucine binding; • зв'язування з іоном металу; • GO:1904264, GO:1904822, GO:0090622, GO:0090302 ubiquitin protein ligase activity; • transferase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • Протеасома; • гіалоплазма; • ubiquitin ligase complex;
Біологічний процес	• negative regulation of TOR signaling; • cellular response to leucine; • ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway; • GO:0044257 protein catabolic process; • Убіквітин-залежний протеоліз; • ubiquitin-dependent protein catabolic process;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	197131
	22222
	ENSG00000159459
	ENSMUSG00000027272
	Q8IWV7
	O70481
	NM_174916
	NM_009461
	NP_777576
	NP_033487
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

UBR1 (англ. Ubiquitin protein ligase E3 component n-recognin 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 15-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 749 амінокислот, а молекулярна маса — 200 211^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MADEEAGGTE	RMEISAELPQ	TPQRLASWWD	QQVDFYTAFL	HHLAQLVPEI
YFAEMDPDLE	KQEESVQMSI	FTPLEWYLFG	EDPDICLEKL	KHSGAFQLCG
RVFKSGETTY	SCRDCAIDPT	CVLCMDCFQD	SVHKNHRYKM	HTSTGGGFCD
CGDTEAWKTG	PFCVNHEPGR	AGTIKENSRC	PLNEEVIVQA	RKIFPSVIKY
VVEMTIWEEE	KELPPELQIR	EKNERYYCVL	FNDEHHSYDH	VIYSLQRALD
CELAEAQLHT	TAIDKEGRRA	VKAGAYAACQ	EAKEDIKSHS	ENVSQHPLHV
EVLHSEIMAH	QKFALRLGSW	MNKIMSYSSD	FRQIFCQACL	REEPDSENPC
LISRLMLWDA	KLYKGARKIL	HELIFSSFFM	EMEYKKLFAM	EFVKYYKQLQ
KEYISDDHDR	SISITALSVQ	MFTVPTLARH	LIEEQNVISV	ITETLLEVLP
EYLDRNNKFN	FQGYSQDKLG	RVYAVICDLK	YILISKPTIW	TERLRMQFLE
GFRSFLKILT	CMQGMEEIRR	QVGQHIEVDP	DWEAAIAIQM	QLKNILLMFQ
EWCACDEELL	LVAYKECHKA	VMRCSTSFIS	SSKTVVQSCG	HSLETKSYRV
SEDLVSIHLP	LSRTLAGLHV	RLSRLGAVSR	LHEFVSFEDF	QVEVLVEYPL
RCLVLVAQVV	AEMWRRNGLS	LISQVFYYQD	VKCREEMYDK	DIIMLQIGAS
LMDPNKFLLL	VLQRYELAEA	FNKTISTKDQ	DLIKQYNTLI	EEMLQVLIYI
VGERYVPGVG	NVTKEEVTMR	EIIHLLCIEP	MPHSAIAKNL	PENENNETGL
ENVINKVATF	KKPGVSGHGV	YELKDESLKD	FNMYFYHYSK	TQHSKAEHMQ
KKRRKQENKD	EALPPPPPPE	FCPAFSKVIN	LLNCDIMMYI	LRTVFERAID
TDSNLWTEGM	LQMAFHILAL	GLLEEKQQLQ	KAPEEEVTFD	FYHKASRLGS
SAMNIQMLLE	KLKGIPQLEG	QKDMITWILQ	MFDTVKRLRE	KSCLIVATTS
GSESIKNDEI	THDKEKAERK	RKAEAARLHR	QKIMAQMSAL	QKNFIETHKL
MYDNTSEMPG	KEDSIMEEES	TPAVSDYSRI	ALGPKRGPSV	TEKEVLTCIL
CQEEQEVKIE	NNAMVLSACV	QKSTALTQHR	GKPIELSGEA	LDPLFMDPDL
AYGTYTGSCG	HVMHAVCWQK	YFEAVQLSSQ	QRIHVDLFDL	ESGEYLCPLC
KSLCNTVIPI	IPLQPQKINS	ENADALAQLL	TLARWIQTVL	ARISGYNIRH
AKGENPIPIF	FNQGMGDSTL	EFHSILSFGV	ESSIKYSNSI	KEMVILFATT
IYRIGLKVPP	DERDPRVPML	TWSTCAFTIQ	AIENLLGDEG	KPLFGALQNR
QHNGLKALMQ	FAVAQRITCP	QVLIQKHLVR	LLSVVLPNIK	SEDTPCLLSI
DLFHVLVGAV	LAFPSLYWDD	PVDLQPSSVS	SSYNHLYLFH	LITMAHMLQI
LLTVDTGLPL	AQVQEDSEEA	HSASSFFAEI	SQYTSGSIGC	DIPGWYLWVS
LKNGITPYLR	CAALFFHYLL	GVTPPEELHT	NSAEGEYSAL	CSYLSLPTNL
FLLFQEYWDT	VRPLLQRWCA	DPALLNCLKQ	KNTVVRYPRK	RNSLIELPDD
YSCLLNQASH	FRCPRSADDE	RKHPVLCLFC	GAILCSQNIC	CQEIVNGEEV
GACIFHALHC	GAGVCIFLKI	RECRVVLVEG	KARGCAYPAP	YLDEYGETDP
GLKRGNPLHL	SRERYRKLHL	VWQQHCIIEE	IARSQETNQM	LFGFNWQLL

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як убіквітинування білків, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Yin J., Kwon Y.T., Varshavsky A., Wang W. (2004). RECQL4, mutated in the Rothmund-Thomson and RAPADILINO syndromes, interacts with ubiquitin ligases UBR1 and UBR2 of the N-end rule pathway. Hum. Mol. Genet. 13: 2421—2430. PMID 15317757 DOI:10.1093/hmg/ddh269
Matta-Camacho E., Kozlov G., Li F.F., Gehring K. (2010). Structural basis of substrate recognition and specificity in the N-end rule pathway. Nat. Struct. Mol. Biol. 17: 1182—1187. PMID 20835242 DOI:10.1038/nsmb.1894

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:16808 (англ.) . Архів оригіналу за 30 березня 2016. Процитовано 11 вересня 2017.
↑ UniProt, Q8IWV7 (англ.) . Архів оригіналу за 10 листопада 2017. Процитовано 11 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 15

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:16808 (англ.) . Архів оригіналу за 30 березня 2016. Процитовано 11 вересня 2017.

[UniProt-4] UniProt, Q8IWV7 (англ.) . Архів оригіналу за 10 листопада 2017. Процитовано 11 вересня 2017.

[1]

UBR1

Література

Примітки

Див. також

Навігаційне меню

Пошук